Universität Wien
Achtung! Das Lehrangebot ist noch nicht vollständig und wird bis Semesterbeginn laufend ergänzt.

270025 VO Semisynthese von Proteinen (2018S)

Methoden der ortsspezifischen Proteinmodifikation mittels chemischer und molekularbiologischer Ansätze

3.00 ECTS (2.00 SWS), SPL 27 - Chemie

Details

max. 50 Teilnehmer*innen
Sprache: Deutsch

Prüfungstermine

Lehrende

Termine (iCal) - nächster Termin ist mit N markiert

Beginn der Vorlesung am 9.3.2018, 09:15 Uhr, HS IV
Jeden Freitag: 09:15 - 10:45, Hörsaal IV

  • Freitag 02.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 09.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 16.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 23.03. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 13.04. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 20.04. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 27.04. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 04.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 11.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 18.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 25.05. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 01.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 08.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 15.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 22.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42
  • Freitag 29.06. 09:15 - 10:45 Hörsaal 4 Chemie HP Währinger Straße 42

Information

Ziele, Inhalte und Methode der Lehrveranstaltung

Informationen zur Vorlesung:
http://www.univie.ac.at/biologischechemie1/semisynthese/

Auxotrophie-Stämme: globaler Einbau unnatürlicher Aminosäuren, Selenomethionin

In vitro Suppression: Amber-Codon, chemisch beladene Suppressor-tRNAs, Ortsspezifität

In vivo Suppression: Orthogonales tRNA/ AaRS-Paar, Proteinevolution

Chemische Modifikation von Proteinen: Biokonjugation der proteinogenen Aminosäuren (Lys, Cys),
Oxidation N-Terminus, PLP-vermittelte Ligation, Cross-Linker

Fluoreszierende Proteine: GFP und weitere Beispiele

Chemoselektive Ligationsreaktionen: Biokonjugation artifizieller Gruppen, Oxim-Ligation, Cu(I)-katalysierte 1,3-dipolare Cycloaddition, Staudinger-Ligation, Modifikation an lebenden Zellen

Chemische Peptid-/ Proteinligation: Peptidfestphasensynthese, Sekundärstrukturbrecher, Peptidsegmentkopplung, Native Chemische Ligation, Cys-freie Ligation, Auxiliare, Inteine, Expressed Protein Ligation

Enzymatische Peptidligation: Reverse Proteolyse, Sortase, gespaltene Inteine

Art der Leistungskontrolle und erlaubte Hilfsmittel

Schriftliche Prüfung

Mindestanforderungen und Beurteilungsmaßstab

Prüfungsstoff

Literatur

Zuordnung im Vorlesungsverzeichnis

BC-3, CHE II-3, CHE II-4

Letzte Änderung: Mo 07.09.2020 15:41