Universität Wien
Achtung! Das Lehrangebot ist noch nicht vollständig und wird bis Semesterbeginn laufend ergänzt.

270028 VO Semisynthese von Proteinen (2020S)

Methoden der ortsspezifischen Proteinmodifikation mittels chemischer und molekularbiologischer Ansätze

3.00 ECTS (2.00 SWS), SPL 27 - Chemie

An/Abmeldung

Hinweis: Ihr Anmeldezeitpunkt innerhalb der Frist hat keine Auswirkungen auf die Platzvergabe (kein "first come, first served").

Details

Sprache: Deutsch

Prüfungstermine

Lehrende

Termine (iCal) - nächster Termin ist mit N markiert

Beginn der Vorlesung am Freitag, 13. März, 09.15 Uhr, Seminarraum 1.
Vorlesungszeiten: Freitag, 09.15 - 10.45 Uhr, Seminarraum 1, 2. Stock, Währinger Str. 38.

  • Freitag 13.03. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 20.03. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 27.03. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 03.04. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 24.04. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 08.05. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 15.05. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 22.05. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 05.06. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 12.06. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 19.06. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1
  • Freitag 26.06. 09:15 - 10:45 Seminarraum 1 Analytische Chemie 2.OG Boltzmanngasse 1

Information

Ziele, Inhalte und Methode der Lehrveranstaltung

Informationen zur Vorlesung:
http://www.univie.ac.at/biologischechemie1/semisynthese/

Auxotrophie-Stämme: globaler Einbau unnatürlicher Aminosäuren, Selenomethionin

In vitro Suppression: Amber-Codon, chemisch beladene Suppressor-tRNAs, Ortsspezifität

In vivo Suppression: Orthogonales tRNA/ AaRS-Paar, Proteinevolution

Chemische Modifikation von Proteinen: Biokonjugation der proteinogenen Aminosäuren (Lys, Cys),
Oxidation N-Terminus, PLP-vermittelte Ligation, Cross-Linker

Fluoreszierende Proteine: GFP und weitere Beispiele

Chemoselektive Ligationsreaktionen: Biokonjugation artifizieller Gruppen, Oxim-Ligation, Cu(I)-katalysierte 1,3-dipolare Cycloaddition, Staudinger-Ligation, Modifikation an lebenden Zellen

Chemische Peptid-/ Proteinligation: Peptidfestphasensynthese, Sekundärstrukturbrecher, Peptidsegmentkopplung, Native Chemische Ligation, Cys-freie Ligation, Auxiliare, Inteine, Expressed Protein Ligation

Enzymatische Peptidligation: Reverse Proteolyse, Sortase, gespaltene Inteine

Art der Leistungskontrolle und erlaubte Hilfsmittel

Schriftliche Prüfung

Mindestanforderungen und Beurteilungsmaßstab

Prüfungsstoff

Literatur


Zuordnung im Vorlesungsverzeichnis

BC-3, CHE II-3, CHE II-4

Letzte Änderung: Do 26.11.2020 16:08